محققان مدل‌های سه‌بعدی پروتئین‌ها را در مغز تشکیل کرده‌اند، از جمله دو پروتئین که به شکل ‌اختصاصی با بیماری آلزایمر مرتبط می باشند و بتا آمیلوئید و تائو نام دارند.

همین‌طور که دانشمندان به کار برای درمان بیماری‌های عصبی ادامه خواهند داد، مهم است که تا آنجا که امکان پذیر در رابطه آن شناخت داشته باشند.

انباشته شدن این پروتئین‌ها در مغز یا علت آلزایمر می باشند یا پیامدهای آن و ما تا این مدت کاملاً یقین نیستیم کدام.

به لطف تیمی از محققان در دانشگاه لیدز بریتانیا، اکنون نگاهی زیاد دقیق به این بیماری، از نحوه چیدمان آن تا ریزترین جزئیات میکروسکوپی پروتئین‌ها را داریم.

رنه فرانک عصب‌شناس دانشگاه لیدز می‌گوید: این اولین نگاه اجمالی به ساختار مولکول‌های درون مغز انسان، سرنخ‌های بیشتری از آنچه برای پروتئین‌ها در بیماری آلزایمر اتفاق می‌افتد، اراعه می‌دهد. اما این این چنین یک رویکرد تجربی را تعیین می‌کند که می‌تواند برای فهمیدن بهتر طیف گسترده‌ای از دیگر بیماری‌های عصبی ویرانگر به کار رود.

محققان از تعدادی تکنیک تصویربرداری پیشرفته از جمله توموگرافی کرایو الکترونی(cryoET) که از خوانش پرتوهای الکترون برای ترسیم ساختارهای سه بعدی بافت بی‌حرکت در دماهای زیاد پایین منفعت گیری می‌کند، برای اسکن بافت مغز بعد از مرگ بیماران آلزایمر منفعت گیری کردند.

توموگرافی کرایو الکترونی امکان تصویربرداری بدون تثبیت شیمیایی یا کم‌آبی را که ساختار بافت بیولوژیکی را مختل کند، فراهم می‌کند. به این معنی که دانشمندان اکنون می‌توانند حجم‌های سه بعدی بافت را با وضوح یک میلیون بار کوچکتر از یک دانه برنج بازسازی کنند.

محققان در مقاله انتشار شده خود آورده‌اند: مشخصات میکروسکوپی نوری آمیلوئید در مغز آلزایمری مبنا طبقه‌بندی تشخیصی و بیماری را راه اندازی می‌دهد و این در حالی است که ساختار درجای آمیلوئید در مغز انسان ناشناخته است. امید است که با نگاهی دقیق به این پروتئین‌ها بتوانیم نحوه راه اندازی توده‌ها و تأثیر آنها بر مغز را بهتر فهمیدن کنیم.

در پروتئین‌های بتا آمیلوئید، مخلوطی از ساختارهای نخ‌همانند میکروسکوپی به نام فیبریل‌ها و ساختارهای دیگر یافت شد. در پروتئین‌های تائو نیز دسته‌ای از رشته‌ها در خطوط مستقیم وجود داشت، اگرچه به نظر می‌رسد آرایش آنها بسته به جایی که پروتئین‌ها در مغز قرار دارند، متفاوت است.

در حالی که این خوشه‌ها به یکدیگر همانند بودند، از نظر نحوه جهت‌گیری و پیچ خوردگی رشته‌های تائو و این چنین در اندازه فیبریل‌های بتا آمیلوئید تفاوت‌هایی وجود داشت.

محققان می‌گویند این اولین نگاهی است که ما به این پروتئین‌ها در این سطح از جزئیات داشته‌ایم و تا این مدت سریع است که درمورد اهمیت آنچه آشکار شده است، چیزی بگوییم. اکنون که این تکنیک کارایی خود را نشان داده است، می‌توان آن را روی بافت‌های طیف گسترده‌تری از اهداکنندگان مغز امتحان کرد.

این اطلاعات زیاد تر در رابطه چگونگی نگاه به این پروتئین‌های گوناگون و نقاط گوناگون پیشرفت آلزایمر را مشخص می کند و با قیاس این ساختارها در طول زمان، باید بتوانیم ببینیم این بیماری چطور تشکیل می‌شود.

در واقع، این تیم پژوهشی فکر می‌کند که این رویکرد می‌تواند در تجزیه و تحلیل علل ریشه‌ای انواع بیماری‌های عصبی سودمند باشد، به این علت می‌توان انتظار داشت در آینده زیاد تر درمورد آن بشنویم.

محققان می‌گویند: گروه‌های بزرگتر اهداکنندگان گوناگون مبتلا به بیماری آلزایمر، در مناطق گوناگون مغز و در مرحله های اولیه بیماری آلزایمر امکان پذیر نشان دهند که ساختار فضایی آمیلوئید چطور با ساختارهای گوناگون صدمه شناسی عصبی فردی مرتبط است.

این چنین منفعت گیری از این رویکردها در رابطه دیگر بیماری‌های عصبی که تعداد بسیاری از آنها انواع مرتبط یا همپوشانی با نوروپاتولوژی آمیلوئید دارند، مهم خواهد می بود.

این پژوهش در مجله Nature انتشار شده است.